Above the Cloud: Non solo batteri termofili ma anche eucarioti

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Non solo batteri termofili ma anche eucarioti

L'esobiologia cioè la branca della biologia che studia la possibilità (e le condizioni) di vita al di fuori della Terra (vedi articolo precedente su Marte)ha negli estremofili un compendio utile per comprendere come (usando i luoghi terrestri più estremi e improbabili) la vita riesca ad adattarsi all'estremo, sia questo il bollente, salato, acido, radioattivi, glaciale o altro.

Il colore di questo laghetto sito nello Yellowstone National Park è causato dai termofili

Tra gli estremofili una categoria interessante sono i termofili (il cui studio ha permesso l'invenzione della tecnica che ha rivoluzionato la biologia molecolare, cioè la PCR) che verosimilmente sono quelli che vivono in un ambiente il più simile possibile alla Terra primordiale.

Qui il libro alla pagina Amazon del libro di Kary Mullis, Nobel per la chimica per l'invenzione della PCR

Se quando si parla di termofili si pensa quasi in automatico a batteri (in questo articolo sotto questo termine sia i batteri veri e propri che gli Archea), detentori indiscussi del record di sopportazione termica, anche gli eucarioti hanno un "campione" di resistenza appartenente al gruppo delle amebe, cioè la Incendiamoeba cascadensis, soprannominata non a caso "ameba di fuoco".

Questo microrganismo unicellulare, isolato all'interno delle sorgenti termali vulcaniche in California, riesce a prosperare fino a 63°C e mantiene la motilità fino a 64°C. Raggiunti i 70 °C, l'organismo smette di muoversi e si trasforma in una ciste (una struttura protettiva dormiente) che le permette di sopravvivere in attesa che la temperatura torni a scendere.

Una "inezia" se paragonata ad alcuni Archea capaci di dividersi sopra i 100°C ma un vero record per gli eucarioti la cui struttura cellulare più complessa pone anche maggiori vincoli.

Nel dominio Bacteria il record appartiene a Geothermobacterium ferrireducens. Trovato nelle sorgenti termali di Yellowstone, è in grado di moltiplicarsi attivamente a temperature che raggiungono i 100 °C. Tra gli Archea il campione è invece Methanopyrus kandleri capace di riprodursi a ben 122 °C (a pressioni oceaniche che impediscono all'acqua di bollire).

Far funzionare la biochimica cellulare (oltre ad evitare alla cellule di disintegrarsi) a queste temperature impone adattamenti sia nella membrana cellulare che nelle struttura della proteine, molte delle quali hanno la struttura 3D immobilizzata da ponti disolfuro.

Di seguito alcuni dei "trucchetti" usati da queste cellule per "non disintegrarsi"

Membrane

La membrana deve mantenere uno stato "cristallino-liquido" funzionale cioè non deve né solidificarsi né divenire troppo fluida, compromettendo la barriera protonica necessaria alla produzione di energia.

Archaea (ipertermofili estremi): Hanno la soluzione molecolare più formidabile. Sostituiscono i classici acidi grassi con catene isoprenoidi ramificate, unite al glicerolo tramite legami etere (molto più stabili al calore rispetto ai legami estere di batteri ed eucarioti). Inoltre, a temperature estreme, i lipidi si fondono a formare un monostrato rigido (tetraeteri di diglicerolo) anziché un doppio strato. Questo impedisce fisicamente alla membrana di sfaldarsi.
Bacteria (termofili): Non potendo formare monostrati eterici, i batteri termofili attuano l'adattamento omeoviscoso: aumentano la lunghezza degli acidi grassi saturi e introducono ramificazioni (acidi grassi iso- e anteiso-). Questo impacchetta strettamente i lipidi, aumentando il punto di fusione della membrana.
Eukaryota (termofili limite): Negli eucarioti termofili (come l'ameba Incendiamoeba cascadensis o il fungo Thermomyces lanuginosus), la stabilità è legata a un rigido controllo del rapporto tra acidi grassi saturi/insaturi e a una rimodulazione degli steroli di membrana (l'equivalente del nostro colesterolo), che agiscono come veri e propri tamponi di fluidità impedendo l'iper-fluidificazione.

Proteine

Le proteine dei termofili possiedono sequenze amminoacidiche ottimizzate per non denaturarsi. Curiosamente, la stabilità non deriva da legami completamente nuovi, ma da un uso massiccio e compatto delle interazioni chimiche standard:

Ponti salini e interazioni ioniche: La superficie delle proteine presenta un numero elevatissimo di amminoacidi carichi (come lisina e arginina) in grado di formare reti fitte di ponti salini che "inchiodano" la struttura tridimensionale.
"Nucleo" idrofobico compatto: L'interno della proteina è privato quasi del tutto dell'acqua, con un impacchettamento strettissimo di amminoacidi idrofobici che stabilizza l'intera molecola.
Loop più corti: Le regioni flessibili esterne (i loop), inclini a muoversi e a sfaldarsi con l'energia cinetica del calore, vengono drasticamente accorciate nelle varianti termofile.
Chaperonine ad alta espressione: proteine speciali (come i complessi GroEL/GroES o le heat-shock proteins) sono prodotte in enormi quantità per catturare istantaneamente le proteine parzialmente denaturate dal calore e ripiegarle nella forma corretta prima che formino aggregati (non funzionali e per di più citotossici)

DNA

Ad alte temperature, i legami a idrogeno tra le basi del DNA tendono a cedere, provocando il "melting" (la separazione) della doppia elica, oltre a reazioni di depurinazione chimica. Di seguito alcune soluzioni escogitate dai termofili

Girasi Inversa. Questo enzima è il vero "segreto" di tutti gli ipertermofili (Archaea e Bacteria capaci di vivere sopra gli 80 °C). A differenza delle normali topoisomerasi che allentano il DNA, la girasi inversa introduce un superavvolgimento positivo. Avvolgendo la doppia elica in modo ancora più stretto su se stessa, impedisce fisicamente ai due filamenti di separarsi a causa del calore.
Proteine leganti il DNA. Piccole proteine basiche, diverse dai classici istoni, si legano saldamente al filamento di DNA, schermandolo e offrendo stabilità strutturale.
Osmoliti e sali protettivi. All'interno del citoplasma si accumulano soluti specifici come il di-inositolo fosfato o il potassio difosfoglicerato. Queste molecole proteggono sia il DNA che l'RNA dai danni chimici indotti dal calore, come la rottura spontanea dei legami fosfodiesterici.